Белки относятся к незаменимым веществам, необходимым для жизни, роста и развития организма. Недостаточность белка в организме приводит к развитию алиментарных заболеваний.
Белки используются как пластический материал для построения различных тканей и клеток организма, а также гормонов, ферментов, антител и специфических белков. Белки - необходимый фон для нормального обмена в организме других веществ, в частности витаминов, минеральных солей.
Пример некоторых видов белковых продуктов. Они представляют собой органические соединения с высокой молекулярной массой, они образованы цепочкой аминокислот. Органические соединения сложной структуры и высокомолекулярной массы, синтезированные живыми организмами путем конденсации большого количества молекул альфа-аминокислот через связи, называемые пептидными связями. Белок представляет собой набор по меньшей мере 80 аминокислот, но мы знаем, что белок имеет гораздо больше, чем это количество, причем меньшие наборы называются полипептидами.
Белки участвуют и в поддержании энергетического баланса организма. Особое значение они имеют в период больших энергетических затрат или в том случае, когда пища содержит недостаточное количество углеводов и жиров. За счет белка восполняется 11 -13% затраченной энергии.
Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептид - ные цепи, под сложными - соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть, так называемая простетическая группа.
Для сравнения, это называется белком любое азотистое соединение, которое содержит аминокислоты, пептиды и белки. Белки являются наиболее важными структурными компонентами химического вещества. Молекула белка содержит от нескольких десятков до более чем 0 аминокислот. Молекулярная масса колеблется от 0 до 1. Молекула гемоглобина, например, состоит из 574 аминокислот и имеет молекулярную массу. Таким образом, обосновано, что молекулы белка включены в макромолекулы.
Все они содержат углерод, водород, азот и кислород, и почти все содержат серу. Некоторые белки содержат дополнительные элементы, в частности фосфор, железо, цинк и медь. Его молекулярная масса чрезвычайно высока. Все белки, независимо от их функции или вида происхождения, построены из базового набора из двадцати аминокислот, расположенных в нескольких конкретных последовательностях.
К числу простых белков относятся альбумины, глобулины, глютелины. Альбумины и глобулины составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Глютелины относятся к растительным белкам и характеризуются низким содержанием таких аминокислот, как лизин, метионин и триптофан.
К сложным белкам относятся нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, простетическую группу которых составляют нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, фосфорная кислота и др.
Белки могут быть сгруппированы по нескольким категориям в зависимости от их функции. Структурная функция - участие в структуре ткани. Коллаген: высокопрочный протеин, обнаруженный в коже, хряще, костях. Кератин: гидроизоляционный белок, обнаруженный на коже, волосах и гвоздях.
Альбумин: самый распространенный белок в крови, связанный с осмотической регуляцией и вязкостью плазмы. Ферменты являются фундаментальными как молекулы, которые регулируют биологические реакции. Среди белков с ферментативной функцией мы можем упомянуть.
Вкратце, мы можем охарактеризовать гормоны как вещества, производимые эндокринными железами и которые, будучи выпущенными в кровь, будут стимулировать или ингибировать активность определенных органов. Это относится к инсулину, гормону, вырабатываемому поджелудочной железой, и относится к содержанию глюкозы в крови и поддержанию ее. В организме есть клетки, которые способны «распознавать» «странные» белки, которые называются антигенами. При наличии антигенов организм продуцирует защитные белки, называемые антителами.
Белок составляет основу протоплазмы и ядер клеток, а также межклеточных веществ. Важное значение имеют специфические белки. Например, белок глобин входит в состав гемоглобина эритроцитов и способствует осуществлению дыхательной функции организма. Миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение, у-глобулины образуют антитела, которые предохраняют организм от возбудителей инфекционных болезней. Белок, образующий с каротином зрительный пурпур (родопсин) сетчатки глаза, обеспечивает нормальное восприятие света.
Антитело химически объединяют с антигеном для нейтрализации его эффекта. Реакция антиген-антитело является высокоспецифичной, что означает, что данное антитело нейтрализует только антиген. Белки служат источниками аминокислот, в том числе необходимыми для человека и других животных. Эти аминокислоты также могут быть окислены в качестве источника энергии в дыхательном механизме. В яйцах многих животных теленок, материал, который поддается питанию эмбриона, особенно богат белками.
Существует несколько факторов коагуляции, которые имеют белковый характер, например. В качестве примера можно привести гемоглобин, белок, ответственный за перенос кислорода в крови. Поскольку белки выполняют множество функций в клетке, их можно разделить на две широкие группы.
Белковая недостаточность часто сочетается с недостаточностью других пищевых веществ, однако ей принадлежит определяющая роль в возникновении алиментарной (пищевой) дистрофии, маразма и квашиоркора. По данным Всемирной организации здравоохранения, половина населения земного шара испытывает хронический белковый голод. Белково-энергетическая недостаточность является распространенным заболеванием для многих стран Азии, Африки и Южной Америки.
Динамика - транспорт, защита, катализ реакций, контроль обмена и сокращения, например. Структурные - например, белки, такие как коллаген и эластин, которые способствуют структурной поддержке клетки и тканей. Даже внутри вида могут существовать различия между людьми. Это очень специфическое свойство этих молекул, которое не проявляется другими группами, такими как глициды и липиды.
Денатурация белков - это потеря функциональности из-за конформационного изменения, вызванного разрывом некоторых связей его структуры. Денатурация белка может быть обратимой или необратимой. Примечание: денатурация белков сопровождается изменениями свойств: физическими, химическими и биологическими.
Алиментарная дистрофия и маразм развиваются вследствие общей недостаточности всех пищевых веществ - белков, жиров, углеводов и др.
Квашиоркор распространен в африканских странах у детей, переведенных на углеводистое питание с резкой недостаточностью животного белка.
Белковая недостаточность приводит к ряду морфологических изменений и функциональных нарушений в большинстве систем организма. Одним из наиболее ранних проявлений белковой недостаточности является снижение защитных реакций организма. Существенные нарушения возникают в эндокринной системе, нарушается образование в печени холина, следствием чего является жировая инфильтрация печени.
Пример: Возьмите яйцо и нагрейте его. Вы заметите денатурацию белка, сопровождающуюся изменениями его свойств. Внешние агенты, которые могут спровоцировать денатурацию белка: - Тепло: способно легко разрушать все взаимодействия. Агитация: разрушает нековалентные взаимодействия.
Моющее средство: разрушает гидрофобные взаимодействия. Неорганические соли: мешают солевым мостам. Изоэлектрическая точка белка соответствует значению рН, при котором молекула электрически нейтральна, то есть когда число положительных зарядов равно числу отрицательных зарядов.
Основными составными частями и структурными компонентами белковой молекулы являются аминокислоты. Биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом и усвояемостью. Пищевая ценность белков определяется качественным и количественным соотношением отдельных аминокислот, образующих белок.
Белки пищи в процессе пищеварения распадаются на аминокислоты, которые, поступая из кишечника в кровь и далее в ткани, используются для синтеза белка организма.
Гидролиз протеина: это обратная реакция синтеза белка, то есть белка, когда сам гидролиз регенерирует аминокислоты, которые его вызвали. Они образованы 2 субъединицами и расположены в цитоплазме, свободной или связанной с грубым эндоплазматическим ретикулумом. Проверьте альтернативу, которая описывает, что произойдет с аминокислотной последовательностью.
Для того чтобы синтез имел место, необходимо, чтобы ядра и цитоплазма соответствовали следующим образом. Генетический код представляет собой биохимическую информационную систему, которая позволяет производить белки, которые определяют структуру клеток и контролируют все метаболические процессы. Отметьте правильную альтернативу структуре генетического кода.
Из 80 известных аминокислот в науке о питании интерес представляют 22-25 аминокислот, которые наиболее часто представлены в белках продуктов питания, используемых человеком.
Различают заменимые и незаменимые аминокислоты.
Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. К ним относятся: аланин, аспарагиновая кислота, пролин, серии, тирозин, цистин, цистеин и др.
Этот процесс можно разделить на три этапа. Сообщение, содержащееся в цистроне, транскрибируется. На этом этапе он действует, который принимает аминокислоты, диспергированные в цитоплазме, от переваривания, до рибосом. Рибосомы образованы двумя субъединицами.
Схема процесса транскрипции гена. . Это кодирование происходит в виде трещин азотистых оснований, называемых кодонами. Белки - это молекулы, образованные последовательностью меньших единиц, называемых аминокислотами. В рибосомах происходит синтез, и они могут быть найдены свободными в цитоплазме или связаны с грубым эндоплазматическим ретикулумом.
Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и могут поступать только с продуктами питания. В настоящее время незаменимыми считаются 9 аминокислот: валин, гистидин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, лизин, лейцин, изолейцин.
Наиболее полный комплекс незаменимых аминокислот содержат белки животного происхождения (мясо, рыба, яйца, молоко, молочные продукты).
Два или более кодонов могут быть связаны с аминокислотой, так как некоторые не соответствуют какой-либо аминокислоте. В последнем случае они являются кодонами, которые определяют конец процесса перевода. Генетический код практически одинаковый для всех живых существ, и поэтому мы говорим, что он универсален. В дополнение к универсальности он считается «вырожденным», поскольку практически все аминокислоты определяются более чем одним кодоном.
В некоторых продуктах растительного происхождения также содержатся все незаменимые аминокислоты, но либо в небольшом количестве, либо общее содержание белка в этих продуктах невелико (в капусте, картофеле- менее 1-2%).
При недостатке нескольких жизненно необходимых аминокислот или даже одной из них нарушается процесс синтеза белка, не используются и другие аминокислоты и возникают расстройства, характерные для белковой не достато чности.
Но каково отношение всего, что мы видели с характеристиками индивида? Поэтому гены, ответственные за контроль над производством белков, также контролируют все характеристики индивидуумов. Кожа - самый большой орган в организме человека, на который приходится 16% от общего веса. Он состоит из нескольких слоев ткани, образуя защитный барьер организма против внешней среды, но также обеспечивает другие жизненно важные функции. Лечебная специальность, которая лечит кожу и ее заболевания, - дерматология.
С химической точки зрения кожа содержит в среднем. 0, 5% минеральных солей и микроэлементов. Он состоит из трех слоев ткани. Эпидермис - эпителиальная ткань полупроницаемого покрытия. Он состоит из трех типов ячеек. Кератиноциты, наполненные кератином и липидами.
Для взрослого человека может быть принято следующее соотношение сбалансированности незаменимых аминокислот (г/сут): триптофана - 1, лейцина - 4-6, изолейцина - 3-4, валина - 3-4, треонина - 2-3, лизина - 3-5, метионина - 2-4, фенилаланина - 2-4, гистидина - 1,5-2.
Для полного и наиболее оптимального удовлетворения потребности организма в аминокислотах 60% суточного количества белка у взрослого человека и 80% у детей должно поступать за счет продуктов животного происхождения.
Меланоциты, которые продуцируют меланин, ответственный за пигментацию кожи. Эпидермис делит себя на пять слоев. Роговой слой, состоящий из роговиц, является результатом конечной фазы мутации кератиноцитов, которые постепенно растут из базального слоя и эпидермальных липидов.
Его нижняя треть представляет собой барьер защиты от экзогенных факторов и потери эндогенной воды. Прозрачный слой, который соответствует переходной фазе между гранулированным слоем и роговым слоем. Гранулированный слой, где начинается кератинизация кератиноцитов.
Потребность в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности и т. д. (см. табл. 1). Белковыми резервами организм не обладает и требует постоянного поступления белка с пищей. Первые попытки обоснования норм белка в питании человека относятся ко второй половине XIX века. Нормы белков в СССР были предложены впервые в 1921 г. М. Н. Шатернико - вым и П. Н. Диатроптовым. В зависимости от характера труда (тяжесть выполняемой работы) рекомендовалось считать нормой 110-130 г белков в день. В настоящее время в СССР действуют «Рекомендуемые величины физиологических потребностей в пищевых веществах и энергии», утвержденные коллегией Министерства здравоохранения СССР в 1982 г. (см. табл. 1).
Остистый слой или слизистая оболочка мальпиги с 3-10 слоями кератиноцитов, которые постепенно разрушаются к поверхности. Базальный слой, самый глубокий эпидермис. Он обеспечивает непрерывную регенерацию кожи путем деления клеток: постепенно продуцируемые клетки мигрируют в верхние слои, подвергающиеся различным мутациям. Между этими базальными клетками находятся интеркалированные меланоциты, ответственные за меланогенез.
Дерма - соединительная ткань, которая поддерживает, защищает сосудистую сеть и нервные волокна. Дерма делится на два слоя. Папиллярная дерма, промежуточный слой, богатый нервными окончаниями и постоянным симбиозом с эпидермисом, из которого он отделен дермо-эпидермальным соединением.
Говоря о потребности в белке, необходимо сказать об азотистом балансе организма. Различают азотистое равновесие, положительный и отрицательный азотистые балансы. При определенном минимальном содержании белка в пище устанавливается азотистое равновесие, т. е. количество выводимого различными путями азота равно его количеству, потребляемому с пищей. Исследованиями, проведенными в СССР и за рубежом, установлено, что азотистое равновесие у взрослого человека поддерживается при поступлении не менее 55-60 г белка, при его биологической ценности, равной 70% (средняя биологическая ценность суммарных белков, входящих в состав средней европейской диеты).
Ретикулярная дерма, плотная соединительная ткань, состоящая из сети эластичных волокон. Он имеет разные типы ячеек. Фибробласты. Гистиоциты и тучные клетки, которые играют важную роль в иммунных реакциях кожи. Подкожная клетчатка представляет собой жировую ткань, расположенную под дермой. Он проходит через сосуды и нервы, поступающие в дерму.
Морфологический, он формирует силуэт в зависимости от возраста, пола, состояния питания индивидуума. Энергичный, путем хранения жира. На уровне дермы и гиподермы также рождаются так называемые приложения к коже. Экстриновые потовые железы, которые делают пот водянистым.
Если количество белка в составе пищевого рациона невелико, то устанавливается состояние отрицательного азотистого баланса, свидетельствующее о том, что расход тканевых белков превышает поступление незаменимых аминокислот с белками пищевого рациона.
В связи с количественным и качественным дефицитом белка возникает проблема недостаточного использования в питании человека белковосодержащих продуктов (обезжиренное молоко, подсырная сыворотка, боенская кровь, вторичное мясное сырье, криль, соевый шрот и т. д.). Для улучшения аминокислотного состава пищевых продуктов в настоящее время предлагаются различные методы их обогащения. Например, апробируется обогащение круп, макаронных изделий за счет добавления белка обезжиренного молока - казеина. Разрабатываются условия получения белковых обогатителей из непищевых отходов: хлопкового, подсолнечного жмыха и т. д.
Апокринные потовые железы, ответственные за запах тела. Сальные железы, которые выделяют кожное сало, это гидролипидная пленка, которая защищает эпидермис. Волосяные фолликулы волосы и волосы, связанные с сальной железой. Флуорофор является результатом спонтанной реакции циклизации боковых цепей трех аминокислот внутри ствола. Основной пик поглощения составляет 395 нм с эмиссией при 508 нм, но окружающие физико-химические условия могут изменять его параметры флуоресценции, поскольку ген этого белка доступен с середины года. свойства флуоресценции в дополнение к свойствам исследуемого белка.
А. В. Гроздова, главный редактор журнала «Практическая диетология»
Слово «белок» в переводе с греческого означает «первое, важное». И это неспроста. Белки - основной материал, из которого великий архитектор - природа - строит жизнь. Сама жизнь - это форма существования белковых тел. Ибо каждая клетка живого организма содержит белки, которые служат основным пластическим материалом, из которого строятся ткани человеческого организма. Он делает возможным основные проявления жизни: пищеварение, обмен веществ, сократимость мышц, раздражимость тканей, способность к росту, размножение и даже высшую форму движения материи - мышление.
Важным элементом рационального питания служит его белковая полноценность. Проявление в организме биологических свойств различных компонентов пищи, особенно витаминов, происходит наиболее полно только на фоне достаточного белкового питания. Процессы синтеза в организме также находятся в зависимости от уровня белкового питания. Так, синтез фосфатидов, играющих важную роль в нормализации жирового и холестеринового обмена, ограничивается или полностью прекращается при недостатке белков в питании.
В организме человека постоянно отмирает и распадается множество клеток. Для того чтобы построить новые клетки взамен старых, опять-таки нужен строительный материал, и прежде всего белок. Из белка строится не только цитоплазма клеток, но и ферменты гормоны и другие биологически активные вещества, регулирующие обмен веществ.
Так, недостаток белка в питании приводит к резкому отставанию развития ребенка и значительным нарушениям в здоровье взрослых: падает трудоспособность, понижается сопротивляемость организма к простудным и инфекционным заболеваниям.
Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!
В состав белковой молекулы входит несколько основных химических элементов - углерод, водород, кислород, азот, а также сера, фосфор и некоторые другие. Несмотря на это, молекулы белков сложны и бесконечно разнообразны, как разнообразны проявления жизни.
Есть в строении белков одно общее: они состоят из аминокислот. Всего в состав молекул белка их входит 20 наименований. Большая часть аминокислот может образовываться в организме человека из других аминокислот. Такие аминокислоты называют заменимыми.
Однако десять аминокислот не могут синтезироваться (образовываться) в организме, поэтому они называются незаменимыми. Это лизин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, валин, метионин, фенилаланин, цистеин, аргинин. Они должны обязательно поступать готовыми с пищей и в таких количествах и соотношениях, как это необходимо нам для построения белков нашего тела.
На основе многолетних исследований Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) определила идеальное соотношение незаменимых аминокислот в 1 г пищевого белка (см. табл. № 1). В этот перечень включены и две заменимые АК - цистин и тирозин, так как они могут в известной степени восполнять недостаток незаменимых АК - метионина и фенилаланина.
Больше всего белка содержится в продуктах животного происхождения: в сыре (около 25 г на 100 г продукта), в мясе и рыбе (16-20 г), в яйцах (13 г), в твороге (14 г).
Содержатся белки и в продуктах растительного происхождения (преобладают они в горохе и фасоли ). Однако в большинстве растительных белков заметно не хватает одной или двух незаменимых аминокислот. Так, белок пшеницы содержит лишь половину требуемого лизина, а в белке картофеля или гороха недостает примерно трети метионина и цистина. Кроме того, растительные белки хуже усваиваются: не на 95-96 %, как белки мяса, рыбы, яиц, молока, а лишь на 80 % (овощи) и даже на 70 % (бобовые, картофель). Неполноценными считаются белки круп и хлеба.
Вот почему современная наука о питании предостерегает от увлечения вегетарианством. Длительное употребление растительной пищи неизбежно ведет к дисбалансу аминокислот, что отрицательно сказывается на многих функциях организма, в том числе на умственной деятельности.
Оказывается, что такой вполне доступный продукт, как рыба, имеет более высокое содержание незаменимой аминокислоты - лизина, чем даже яичный белок. Среднее содержание лизина в рыбных продуктах в 8 раз выше, чем в хлебе. Характерно, что в белках рыбы содержание лизина повышается к моменту ее нереста, причем оно выше у самцов, чем у самок. Высокое содержание лизина делает рыбные продукты весьма ценным добавлением, например, к хлебу.
Исключительное место среди незаменимых аминокислот занимает метионин. Он предупреждает и лечит атеросклероз, регулирует деятельность надпочечников. Суточная потребность человека в метионине составляет 2,2 г. «Королем метионина» назвал академик А. А. Покровский творог. «Королевой метионина» можно назвать рыбу. Судите сами: в 100 г творога содержится 495 мг метионина, а в 100 г трески - 480 мг.
Для удовлетворения потребности организма человека в таких аминокислотах, как лизин, изолейцин, валин и триптофан, ему необходимо употреблять в пищу 200-300 г рыбы, а для удовлетворения потребности в лейцине и метионине - почти 800 г.
Вернемся к вопросу, волнующему ученых многие десятилетия: каким белкам следует отдавать предпочтение - животным или растительным. Доказано, что человеку полезно чередовать в рационе питания и мясо, и рыбу, и растительную пищу. Люди же, питающиеся главным образом растительной пищей, лишают тем самым свой организм жизненно необходимых веществ - белков.
Наиболее приемлемый вариант - сочетание животных и растительных белков. По мнению авторов научно-популярной литературы о кулинарном искусстве Н. И. Ковалева и В. В. Усова, биологически ценным является сочетание мяса с картофелем (70:30), мяса с гречневой кашей (50:50). В среднем доля животных белков должна составлять для взрослого человека 55 %. Знание биологической ценности различных продуктов позволяет их комбинировать. Так, например, гречневая крупа содержит белок, в котором мало некоторых важных для организма аминокислот, но при употреблении гречневой каши с молоком этот недостаток восполняется. Еще меньше нужных аминокислот имеется в белках пшена, но если в суточном пищевом рационе человека содержатся мясо, картофель, сыр и другие продукты, то в результате получается смесь белков, удовлетворяющая потребности организма.
Не стоит забывать еще один не менее важный фактор приема пищи, обогащенной белком, - это время приема пищи. Установлено, что один белок тем лучше дополняет другой, чем меньше разрыв во времени между приемом пищи, их содержащей. Если человек съедает бутерброд, состоящий из одной части сыра и трех частей хлеба, то биологическая ценность белков в этом случае будет составлять около 76 %. Если эти же продукты съесть не одновременно, а друг за другом - сначала хлеб, затем сыр (или наоборот), то биологическая ценность их белков составит всего лишь 67 %.
Кулинарными изделиями, удачными по сочетанию белков, являются также бутерброды с мясом, вареники и ватрушки с творогом, пирожки с мясом или рыбой, супы молочные с лапшой и ряд других блюд.
С точки зрения содержания белков определенный интерес представляет каша, хотя белки большинства круп относятся к неполноценным. В народе не зря говорят, что каша - мать наша.
Однако не всякая каша ценна для питания. Например, о гречневой говорят обычно, что она «сама себя хвалит». Это действительно так: по количеству белка и по его аминокислотному составу она стоит на одном из первых мест среди других крупяных блюд. Правда, и овсяная каша в этом отношении не уступает гречневой. Менее ценны по составу белков каши из ячменных круп (ячневой, перловой) и пшена. Если утилизация белка гречневой каши равна 45 %, то овсяной - 44 %, риса - 41 %, манной - 38 %, пшена - 32 %.
Но, оказывается, суть заключается не только в биологической ценности круп. Надо еще уметь варить кашу. Дело это вроде бы на первый взгляд нехитрое. Все знают, что особенно вкусной получается каша, сваренная на молоке. Однако такой способ приготовления имеет свои негативные стороны. Парадокс заключается в том, что молоко содержит сахар (лактозу), который при высокой температуре вступает в реакцию с аминокислотами белков круп, т. е. попросту «блокирует» их и снижает тем самым степень утилизации белка в организме. В результате теряется до 50 % самых ценных аминокислот - лизина и метионина. При этом потери их возрастают по мере увеличения продолжительности нагревания каши. Ну а если уж захочется варить на молоке, то для приготовления жидких и вязких каш с молоком надо крупу сначала довести до готовности в кипящей воде, а потом уже добавлять в кашу молоко.
Для того чтобы белки молока обогатили белки гречневой и овсяной круп, соотношение крупы и молока должно быть соответственно 60 и 220 г. А вот белки пшенной или перловой круп становятся более ценными, если их комбинировать с белками куриных яиц. Для этого надо вначале сварить пшенную или перловую рассыпчатую кашу, а затем заправить ее маслом и посыпать рублеными, сваренными вкрутую яйцами.
Точно так же биологическая ценность смеси белков (1 часть молока и 3 части картофеля) при одновременном их потреблении составляет 86 %, а при разновременном - 81%.
Примером такого же сложного, многокомпонентного блюда с высокой утилизацией белка могут служить тушеные блюда из мяса с овощами (говядина духовая, рагу и др.). При этом выяснилась очень любопытная особенность этих блюд: если мясо тушить или варить вместе с овощами, то усвояемость белков будет выше и утилизируются они организмом лучше, чем при тушении или варке мяса и овощей отдельно.
В статье использованы материалы книг: «Рассказы о тайнах домашней кухни» (Н. И. Ковалев, В. В. Усов, М., 1991 г.), «Рассказы о русской кухне» (Н. И. Ковалев, М., 1992 г.), «Технология приготовления пищи» (Н. И. Ковалев, М. Н. Куткина, В. А. Кравцова, М., 2008 г.).
